પ્રોટીન

કાર્બન, હાઇડ્રોજન, નાઇટ્રોજન તથા સામાન્યત: સલ્ફર ધરાવતા સંકીર્ણ ઉચ્ચ બહુલકો. (કેટલાંક પ્રોટીનમાં Fe, P જેવાં તત્વો પણ હોય છે.)

પેપ્ટાઇડ સમૂહ (-CO-NH-) દ્વારા ઍમિનોઍસિડ એકબીજા સાથે જોડાઈને જે શૃંખલા બનાવે છે તેને પ્રોટીન બહુલક કહે છે. જીવંત પ્રાણીઓમાંનો આ મૂળભૂત એકમ (discrete entity) છે. તેનું નામ ગ્રીક શબ્દ ‘પ્રોટીઓસ’ (proteios, પ્રારંભિક) ઉપરથી આવ્યું છે. પ્રોટીન સામાન્યત: પ્રતિ પૉલિપેપ્ટાઇડ શૃંખલાદીઠ 50થી 100 ઍમિનોઍસિડ એકમો ધરાવે છે. પેપ્ટાઇડ બંધ એક ઍમિનોઍસિડના α–કાર્બૉક્સિલ સમૂહના પાસેના ઍમિનોઍસિડના α–ઍમિનો-સમૂહ સાથે જોડાવાથી બને છે :

પ્રોટીનની શરીર-ક્રિયાત્મક અગત્ય તથા વિશિષ્ટ વર્તણૂક કે કાર્યપદ્ધતિ(function)ને લીધે તેનો અભ્યાસ ખૂબ અગત્યનો ગણાય છે. ખૂબ સાદા બંધારણીય એકમો ધરાવવા છતાં તેમની કાર્યપદ્ધતિની સંકીર્ણતા આશ્ર્ચર્ય ઉપજાવે તેવી છે. જીવંત પ્રાણીઓમાં પ્રોટીન સક્રિય રીતે તેમજ નિષ્ક્રિય રહીને પણ તેઓના ઘડતર(building)માં, રૂપાંતરણમાં તથા વિનાશમાં ભાગ લેતાં હોય છે. પ્રોટીનના આવા સંકીર્ણ વર્તનથી હવે એમ માનવામાં આવે છે કે બધી જીવંત ક્રિયાવિધિઓ (life-processes) ચક્ર રૂપે (in cycles) થતી હોય છે. આવાં ઘણાં ચક્રો એકબીજાં સાથે સંકળાયેલાં હોય છે. વળી એક અથવા બીજા સ્વરૂપે આ વિધિઓમાં પ્રોટીન ભાગ લેતાં હોય છે. આ ઉપરાંત પ્રોટીનનાં બંધારણ અને જૈવ વૈજ્ઞાનિક કાર્યપદ્ધતિ (function) વચ્ચે કોઈક પારસ્પરિક સંબંધ છે, જે વિશે હજી પૂરું જ્ઞાન ઉપલબ્ધ થયું નથી.

પ્રોટીનની કાર્યપદ્ધતિ મુખ્યત્વે ત્રણ વિભાગમાં વહેંચી શકાય : (ક) સંરચનાત્મક (structural), (ખ) શરીરક્રિયાત્મક (physiologically active) તથા (ગ) પોષક (nutreint). આ વર્ગીકરણ એકબીજા ઉપર આચ્છાદિત (overlapping) થતું હોય છે.

(ક) સંરચનાત્મક પ્રોટીન : શરીરના બધા જ ઊતકો (tissues) જેવાં કે પેશી, ચામડી, આંતરિક અંગો (organs) તથા કોષીય પડદાઓ વગેરેમાં બંધારણીય પ્રોટીન રહેલાં હોય છે. તેમનો ગુણધર્મ મુખ્યત્વે તેમની રેસાદાર રચનાને કારણે હોય છે.

(ખ) શરીરક્રિયાત્મક રીતે કાર્યશીલ પ્રોટીન : શરીરની ક્રિયાઓમાં આ પ્રકાર સક્રિય રીતે ભાગ લે છે. ઉત્સેચકો, કેટલાક અંત:સ્રાવો (હૉર્મોન્સ), ન્યૂક્લિયોપ્રોટીન, રક્ત તથા પ્લાઝમા પ્રોટીનને આ વિભાગમાં મૂકી શકાય.

ઉત્સેચકો એ કાર્બનિક ઉદ્દીપકો છે તથા ચયાપચયની બધી પ્રક્રિયાઓમાં ભાગ લે છે. બધા જ ઉત્સેચકો કોષમાં ઉદભવે છે તથા જે પ્રકારની પ્રક્રિયાનું તે ઉદ્દીપન કરે તે અનુસાર તેમનું વર્ગીકરણ કરવામાં આવે છે; દા.ત., ડિહાઇડ્રૉજિનેઝ ઉત્સેચક હાઇડ્રોજન વિનિમય-વિધિમાં ભાગ લે છે. એ રીતે ફૉસ્ફોરાઇલેઇઝ ઉત્સેચક ફૉસ્ફેટના બનવામાં તથા વિઘટનમાં અને ડિકાર્બૉક્સિલેઝ ઉત્સેચક અંતિમ કાર્બન કાર્બોકિસલેટ બંધના ખંડનમાં ભાગ લે છે. આ ઉપરાંત કેટલાક પાચક ઉત્સેચકો હોય છે, જે કોષની બહાર કાર્ય કરે છે; દા.ત., જાનવરોમાં પેપ્સિન તથા ટ્રિપ્સિન અથવા યીસ્ટના કાર્બોહાઇડ્રેટખંડન માટે જવાબદાર ઉત્સેચક. હૉર્મોન (અંત:સ્રાવો) ચયાપચયી પ્રક્રિયાઓનું નિયમન કરે છે અને મોટાભાગે તે પ્રોટીન હોય છે. દા.ત., કાર્બોહાઇડ્રેટના ચયાપચય માટે આવશ્યક એવું ઇન્સ્યુલિન. આ ઉપરાંત વિકાસ (growth), સ્તન્યસ્રવણ (lactation) તથા અન્ય દ્વિતીયક લૈંગિક કાર્યશીલતા ઉપર અંત:સ્રાવો અસર કરે છે.

કેન્દ્રક-પ્રોટીન (nucleoprotein) પ્રોટીન સાથે ન્યૂક્લિઇક ઍસિડના સંયોજન દ્વારા બને છે. તે કોષમાંની ચયાપચયી ક્રિયા માટે કાર્ય કરે છે. આનુવંશિકતા માટે તે જવાબદાર છે. ન્યૂક્લિયોપ્રોટીનમાં પણ વિવિધ ભાત (pattern) અંગે માહિતી આપનારાં ન્યૂક્લિયોપ્રોટીન તથા આવી ભાત નિપજાવવામાં મદદકર્તા ન્યૂક્લિયોપ્રોટીન એમ બે વિભાગ હોય છે. ન્યૂક્લિયોપ્રોટીનમાંના પ્રોટીન ભાગનું શું કાર્ય હોય છે તે હજી સ્પષ્ટ નથી.

રક્ત-પ્રોટીનને ઘણાં કાર્ય હોય છે; દા.ત., હીમોગ્લોબિન. તે ઑક્સિજનવાહક છે. કેટલાંક રક્ત પ્લાઝમા પ્રોટીન ચેપનો પ્રતિકાર કરવાનું કાર્ય કરે છે, કેટલાંક લોહી જામી જવા માટે કામ કરે છે, જ્યારે બીજાં કેટલાંક રક્ત પ્રવાહમાં પોષકદ્રવ્યોના પરિવહનમાં મદદ કરે છે.

(ગ) પોષક પ્રોટીન : વનસ્પતિ તથા કેટલાક પ્રકારના જીવાણુઓ તેમના પોષણ માટે પોતાની જાતે જ પ્રોટીન બનાવી લેતા હોઈ તેમને બહારના કોઈ પોષક પ્રોટીનની આવશ્યકતા હોતી નથી. જાનવરોમાં આવી ક્ષમતા ખૂબ મર્યાદિત હોય છે. 20 ઍમિનોઍસિડની વિવિધ પણ ચોક્કસ રીતે જોડાવાની કાર્યપદ્ધતિ દ્વારા પ્રોટીન બને છે; પણ જાનવરોમાં આ બધા જ ઍમિનોઍસિડ ઉત્પન્ન થતા નથી. જે ઍમિનોઍસિડ જાનવરો ઉત્પન્ન કરી શકતાં નથી તેઓને આવશ્યક (essential) ઍમિનોઍસિડ કહે છે. તેથી આહારમાં જરૂરી (dietary) પ્રોટીન પૂરતી માત્રામાં ઉમેરવાં આવશ્યક બને છે.

પ્રોટીનની સંકીર્ણ કાર્યપદ્ધતિ જોતાં માત્ર ખૂબ ઓછી સંખ્યાના ઍમિનોઍસિડ દ્વારા કુદરતે કરેલી કરકસરયુક્ત રચના આશ્ચર્ય ઉપજાવે તેવી છે. વળી આવી રચના દ્વારા નિયંત્રિત થયેલ તેમના પ્રકાશ-રાસાયણિક ગુણધર્મ, તેઓના આકારો તથા જુદી જુદી કાર્યક્ષમતા વિસ્મયજનક છે. આવી રચનાઓનો અભ્યાસ આપણને તે કેવી રીતે બન્યાં તેનો કંઈક ઇશારો કરે છે; પરંતુ તે કેમ, શા માટે બન્યાં તે વધુ ઊંડો અભ્યાસ માગી લે છે.

ઍમિનોઍસિડ : ઍમિનોઍસિડના બંધારણમાં ઓછામાં ઓછો એક પ્રાથમિક ઍમિનો-સમૂહ –NH₂ (અથવા સક્રિય ઇમિનો સમૂહ > NH) તથા એક કાબૉર્ક્સિલ સમૂહ  –COOH હોય છે. આમ તેમાં ઍસિડિક તથા બેઝિક બંને પ્રકારની લાક્ષણિકતા હોય છે. ઍમિનો-સમૂહનું સ્થાન કાર્બન-શૃંખલામાં કોઈ પણ સ્થાને હોઈ શકે; પરંતુ આપણા માટે માત્ર α–સ્થિતિએ રહેલા  –NH₂ સમૂહની જ અહીં આવશ્યકતા છે; દા.ત.,

અહીં R અણુનો બાકીનો ભાગ સૂચવે છે. [દા.ત.,  ગ્લાયસીન; R = CH₃ એલેનાઇન; R = (CH₃)₂ CH– વેલાઇન; R = (CH₃)₂ CH–CH₂– લ્યૂસીન; R = CH₂OH સિરાઇન;

; R = CH₂ COOH ઍસ્પાર્ટિક ઍસિડ; R = –CH₂CH₂COOH ગ્લૂટામિક ઍસિડ; R = –(CH₂)₄ NH₂ લાયસીન; R = CH₂ SH સિસ્ટાઇન વગેરે.]

ઉપર દર્શાવેલા સૂત્ર દ્વારા ઍસિડિકતા તથા બેઝિકતાનો નિર્દેશ મળે છે, જે તેમની આયનિક વર્તણૂક દર્શાવે છે :

પરંતુ અહીં આયનીકરણ પામેલા ઍમિનોઍસિડ સોડિયમ ક્લૉરાઇડ જેવા આયનિક ક્ષારમાં જે રીતે Na+ અને Cl¯ એકબીજાથી સ્વતંત્ર ફરી શકે છે, તેમ ન હોતાં એકસાથે જોડાયેલાં રહે છે તથા વીજતટસ્થ હોય છે. જો ધન અથવા ઋણ વીજભારમાં વધારો થાય તો જ તે મુક્ત રીતે આયનિક સ્થિતિમાં ફરી શકે. આનો આધાર દ્રાવણના pH મૂલ્ય ઉપર રહે છે.

આથી ઍમિનોઍસિડને ઉભયગુણધર્મી (amphoteric) સંયોજન કહેવામાં આવે છે તથા વીજતટસ્થ સ્થિતિએ તે જે pH મૂલ્ય દર્શાવે તેને સમવિભવ બિંદુ (isoelectric point) કહે છે. વિવિધ ઍમિનોઍસિડ માટે સમવિભવ બિંદુ જુદું જુદું હોય છે. સમવિભવ બિંદુએ ઍમિનોઍસિડની આયનિક સ્થિતિને દ્વિધ્રુવીય આયન અથવા ઝ્વિટર આયન કહે છે.

ઍમિનોઍસિડનું સંશ્લેષણ :  જુઓ ઍમિનોઍસિડ.

વિદ્યુતકણ સંચલન (electrophoresis) પદ્ધતિથી ઍમિનોઍસિડનાં સમવિભવબિંદુ તથા તેમનું અભિગમન (migration) નક્કી કરી શકાય છે. સાદા ઍમિનોઍસિડને બે pK મૂલ્યો હોય છે અને તેનો સમવિભવબિંદુ સાથેનો સંબંધ નીચે મુજબ દર્શાવાય છે :

દા.ત., એસિટિક ઍસિડનું pK મૂલ્ય 4.7 છે, જ્યારે ગ્લાયસીનનો pK 2.4; મિથાઇલ એમાઇનનો pK 10.6 તથા ગ્યાસીનનો pK2 9.6 છે. આમ ગ્લાયસિન માટે pHસમવિભવ  = 6.0 થશે. સમવિભવબિંદુ આ રીતે બે એકસરખાં સમૂહોનાં મૂલ્યો વચ્ચેનું મૂલ્ય હોય છે.

આ ઉપરાંત ઍમિનોઍસિડમાં H–બંધ ખૂબ અગત્યનો ગણાય છે. જ્યારે હાઇડ્રોજન, ઑક્સિજન કે નાઇટ્રોજન સાથે જોડાયેલો હોય (–OH, –NH) ત્યારે તેની પડોશમાં રહેલા ઑક્સિજનના ઇલેક્ટ્રૉન-યુગ્મમાં સહભાગી થવાની તેની વૃત્તિ હોય છે. આ રીતે ઍમિનો સમૂહના હાઇડ્રોજન પરમાણુઓ અને કાબૉર્ક્સિલ સમૂહના ઑક્સિજન પરમાણુનું H–બંધને લીધે એકબીજાની ખૂબ નજીક સંવેષ્ટન (packing) થતું જાય છે. આમ વીજભારીય આકર્ષણ અને H–બંધ બંનેનો સમુચ્ચય થવાને પરિણામે દ્રાવ્યતા ઘટે છે. આ કારણે સમવિભવબિંદુએ ઍમિનોઍસિડની દ્રાવ્યતા ન્યૂનતમ હોય છે.

ઍમિનોઍસિડની પ્રક્રિયાઓ : ઍમિનોઍસિડ વિવિધ રાસાયણિક પ્રક્રિયાઓ દર્શાવે છે. અહીં સામાન્ય રીતે માત્ર અલગીકરણ, પરિમાપન કે અભિનિર્ધારણ(idlentification)માં વપરાતી પ્રક્રિયાઓ જ આપવામાં આવી છે.

(i) ઍમિનો-સમૂહ ઍસિડ સાથે ક્ષાર નિપજાવે છે; દા.ત., .  C1 . H3N – CH – R – COOH આ ક્ષારોની દ્રાવ્યતા જુદી જુદી હોવાથી ઍમિનોઍસિડનાં મિશ્રણોને દ્રાવ્યતા અનુસાર અલગ કરી શકાય.

(ii) ઍમિનો-સમૂહ નાઇટ્રસ ઍસિડ સાથે પ્રક્રિયા કરીને નાઇટ્રોજન નિપજાવે છે, જેનું ભારાત્મક પરિમાપન કરી શકાય છે.

ઍમિનો-સમૂહના પરિમાપનની વૉન સ્લાઇકની રીત આ પ્રક્રિયા ઉપર આધારિત છે.

(iii) આલ્કલીય દ્રાવણમાં ઍમિનો-સમૂહ 1–ક્લોરો/ફ્લોરો –2, 4– ડાઇનાઇટ્રોબૅન્ઝિન સાથે પ્રક્રિયા દ્વારા રંગીન નીપજો બનાવે છે, જે વર્ણલેખનપદ્ધતિથી અલગ કરી શકાય છે. આમાં 1–ફ્લોરો સંયોજન વધુ ઉપયોગી છે, કારણ તે સામાન્ય તાપમાને બાયકાર્બોનેટ દ્રાવણમાં પ્રક્રિયા કરી શકે છે.

આ રીત ઇન્સ્યુલિન અંગેના સંશોધન દરમ્યાન સેંગરે વિકસાવેલી છે.

(iv) ઍમિનો-સમૂહ ફિનાઇલ આયસોથાયોસાયનેટ સાથે પિરિડીન-દ્રાવણમાં પ્રક્રિયા દ્વારા ફિનાઇલ થાયોહાઇડેન્ટોઇન (PTH) બનાવે છે.

આ રીત પેપ્ટાઇડ વિશ્લેષણ માટે એડમૅન દ્વારા શોધાઈ હતી.

(V) ઍમિનો-સમૂહ 1–ડાઇમિથાઇલ ઍમિનો નૅફ્થેલીન 5–સલ્ફોનાઇલ ક્લોરાઇડ (dansyl) સાથે આલ્કલી દ્રાવણમાં પ્રક્રિયા દ્વારા પ્રબળ પ્રતિદીપ્તિ દર્શાવતી નીપજો બનાવે છે. ઍમિનોઍસિડ પારખવાની આ સંવેદનશીલ રીત ગ્રે તથા હાર્ટલીએ વિકસાવી છે.

(vi) કાબૉર્ક્સિલ સમૂહ બેઇઝ સાથે પ્રક્રિયા કરતો હોય છે પરંતુ ઍમિનો-સમૂહની હાજરી આ પરિમાપનમાં વિક્ષેપ પાડતી હોય છે. જો આ માટે પ્રથમ ફૉર્માલ્ડિહાઇડ નાંખવામાં આવે, જેથી ઍમિનો-સમૂહની ક્રિયાશીલતા ખૂબ ઘટી જાય તો ઍસિડ-સમૂહનું પરિમાપન સાદા અનુમાપનથી કરી શકાય છે. આ રીતને ફૉમૉર્લ અનુમાપન (formol titration) કહે છે :

(vii) (ક) ઍમિનો-સમૂહ નીનહાઇડ્રિન (ટ્રાયકીટો હાઇડ્રિન્ડિન હાઇડ્રેટ) સાથે પ્રક્રિયા દ્વારા એમોનિયા તથા કાર્બન ડાયૉક્સાઇડ માત્રાત્મક પ્રમાણમાં આપે છે, જેનું પરિમાપન કરી શકાય.

(ખ) ઉપરની પ્રક્રિયામાં જો એમોનિયા દૂર ન કરીએ તો તે નીનહાઇડ્રિન સાથે વધુ પ્રક્રિયા કરી વાદળી રંગનો વ્યુત્પન્ન, નીનહાઇડ્રિન બ્લૂ આપે છે. ઍમિનોઍસિડનાં આવાં વ્યુત્પન્નો વર્ણલેખન પદ્ધતિથી અલગ કરી શકાય છે.

(viii) એક ઍમિનોઍસિડનાં ઍમિનો-સમૂહની બીજા ઍમિનો-ઍસિડના કાબૉર્ક્સિલ સમૂહ સાથે કોઈ એક યુગ્મન-કારક (coupling agent) દ્વારા પ્રક્રિયા કરવાથી બંને ઍમિનોઍસિડને એકબીજા સાથે જોડી શકાય છે.

આ પદ્ધતિ મેરીફિલ્ડે વિકસાવી છે.

ઍમિનોઍસિડમાંના બંધ (linkage) : સૌથી અગત્યનો બંધ પેપ્ટાઇડ બંધ છે, જે કાર્બન-નાઇટ્રોજન વચ્ચેનો સહસંયોજક બંધ છે તથા બે ઍમિનોઍસિડનાં અણુઓમાંથી પાણીનો એક અણુ નીકળી જતાં બને છે :

આ રીતે બે ઍમિનોઍસિડ દ્વારા બનતા સંયોજનને ડાયપેપ્ટાઇડ કહે છે. મૂળ ઍમિનોઍસિડની માફક ડાયપેપ્ટાઇડમાં પણ એક મુક્ત ઍમિનો તથા એક મુક્ત કાબૉર્ક્સિલ સમૂહ હોય છે. આથી દ્વિપેપ્ટાઇડ વધુ પ્રક્રિયા કરીને ત્રિપેપ્ટાઇડ, ચતુપેપ્ટાઇડ વગેરે બનાવી શકે છે. આવાં અનેક પેપ્ટાઇડયુક્ત સંયોજનોને પૉલિપેપ્ટાઇડ કહે છે.

આ સિવાય અન્ય ઓછી અગત્ય ધરાવતા બંધ પણ હોય છે. આમાંના કેટલાક પેપ્ટાઇડનું અવકાશવિન્યાસ બંધારણ સ્થાયી થવા (બનાવવા) માટે મદદરૂપ બને છે; દા.ત., સિસ્ટીનમાંનો ડાય-સલ્ફાઇડ સેતુબંધ પ્રોટીનના બંધારણમાં ખૂબ જ અગત્યનો ભાગ ભજવે છે. અહીં સિસ્ટાઇન તથા સિસ્ટીન (બંને વચ્ચેનો ભેદ સમજી લેવો આવશ્યક છે.) વચ્ચેનો તફાવત દર્શાવ્યો છે :

જો pH અનુકૂળ હોય તો આયનિક સ્વરૂપમાં રહેલા બાજુબાજુના ઍમિનોઍસિડ વચ્ચે સ્થિર વીજભારીય બંધ બની શકે છે. આ બંધ સહસંયોજક બંધ જેટલો પ્રબળ હોતો નથી તથા pHમાં ફેરફાર દ્વારા તેને તોડી શકાય છે. હાઇડ્રોજન-બંધ તૂટક તૂટક લીટી વડે નીચે મુજબ દર્શાવી શકાય :

હાઇડ્રોજન-બંધ અગાઉ દર્શાવેલા બંને બંધના પ્રમાણમાં નિર્બળ હોય છે; પરંતુ તેમની હાજરી હોવાને કારણે સરવાળે તેમની અસર પરિણામદર્શી હોય છે. આ ઉપરાંત અન્ય બંધ પણ હોય છે, જે પ્રત્યક્ષ ભાગ ભજવતા ન હોવા છતાં નોંધપાત્ર છે.

અનેક ભારે ધાતુઓ સાથે ઍમિનોઍસિડ કુલીરન (કીલેશન, chelation) મારફતે વીજભારીય બંધ તથા સવર્ગ સહસંયોજક બંધ દ્વારા જોડાઈને કીલેટ સંયોજનો બનાવે છે, જેની રચના બંધ પેટી જેવી હોય છે. દા.ત., કૉપર ડાયગ્લાયસિનેટ :

પ્રોટીનનું કદ (આમાપ) (size) તથા તેનું સંઘટન (composition) : પ્રોટીનનો અણુભાર થોડાક હજારથી માંડીને કેટલાયે લાખ સુધીનો જોવા મળે છે. કોઈ એક પ્રોટીન એક પૉલિપેપ્ટાઇડ અથવા અનેક તિર્યક્બંધિત (cross-linked) પૉલિપેપ્ટાઇડ એકમો ધરાવતો હોય છે. આમાં અગત્યનાં તિર્યક્બંધનો –C–S–S–C– એકમો છે. પ્રોટીનનો સાચો (ખરેખરો) અણુભાર નક્કી કરવો બહુ મુશ્કેલ છે. આને માટે સમવિભવ-અવક્ષેપન, ક્ષાર-પ્રભાજન તથા વૈદ્યુતકણ-સંચલન જેવી કેટલીક પદ્ધતિઓ ઉપયોગમાં છે; પરંતુ આ બધામાં અનિર્ણાયકતા તો રહેલી જ છે. આમ છતાંયે બધી રીતોના સમન્વય દ્વારા સાચા મૂલ્યની વધુ નજીકનો અણુભાર શોધવો શક્ય છે. આ રીતો (i) પરાસરણ-દાબ, (ii) પ્રકાશ-પ્રકીર્ણન, (iii) અપકેન્દ્રી-અવસાદન, (iv) વિદ્યુતકણ સંચલન, ગતિશીલતા વગેરેનાં પરિમાપન ઉપર રચાયેલી છે. નીચેની સારણીમાં કેટલાંક પ્રોટીનના સરાસરી અણુભાર દર્શાવ્યા છે :

કેટલાંક પ્રોટીનનાં Nઅંતસ્થ: તથા Cઅંતસ્થ: અવશેષો

પ્રોટીન	પ્રાપ્તિસ્થાન	આશરે અણુભાર	N–અંતસ્થ:	C–અંતસ્થ:
ઇન્સ્યુલિન	ગૌમાંસ, ડુક્કર તથા ઘેટાંનું માસ	6000	1-ગ્લાઇસાઇલ- 1-ફીનાઇલ એલેનાઇલ	1-એસ્પેરેજિન 1-એલેનાઇન
લાઇસોઝાઇમ	ઈંડાની સફેદી	14,700	1-લાઇસાઇલ-1	1-લ્યુસીન
રાઇબોન્યુ- ક્લીએઝ	ગાયનું અગ્ન્યાશય (પૅન્ક્રિયાસ)	14000	1-લાઇસાઇલ	1-વેલિન
ટોબેકોમોઝેઇક વાયરસ પ્રોટીન	તમાકુના છોડના ગરમાંથી	17,000	1-પ્રોલાઇલ	1-થિયોનીન
Β – લૅક્ટોગ્લૉબ્યુલિન	દૂધ	35,500	2-લ્યુસાઇલ	2-આઇસોલ્યુસીન
હીમોગ્લોબિન	પુખ્ત માનવ	66,000	4-વેલાઇલ	2-આર્જિનીન 2-હિસ્ટિટીન

પ્રોટીનમાંના ઍમિનોઍસિડ અગાઉ જણાવ્યા મુજબ પ્રોટીનનો પેપ્ટાઇડ-બંધ જળવિભાજન દ્વારા તોડવાથી મળે છે તથા મુક્ત ઍસિડને વર્ણલેખન, વિદ્યુતકણ-સંચલન વગેરે રીતો દ્વારા નક્કી કરી શકાય છે. પ્રોટીનમાંના N–અંત:સ્થ ઍમિનોઍસિડનો અનુક્રમ નક્કી કરવા માટે 2, 4 – ડાઇનાઇટ્રો – 1 – ફ્લોરો બૅન્ઝિનનો ઉપયોગ કરવામાં આવે છે. પેપ્ટાઇડમાંના C-અંત:સ્થ ઍમિનોેઍસિડ નક્કી કરવા માટે અંત:સ્થ ઍસિડ ઉપર નીચેની રીતો મુખ્યત્વે વપરાય છે : (i) આલ્કોહોલમાં લિથિયમ ઍલ્યુમિનિયમ હાઇડ્રાઇડ દ્વારા અપચયન કર્યા પછી જળવિભાજન કરી વર્ણલેખનપદ્ધતિથી અલગીકરણ કરાય છે.

(ii) હાઇડ્રેઝીન સાથે પ્રક્રિયા કરતાં ઍસિડ હાઇડ્રેઝાઇડ બનાવાય છે. (iii) પેન્ક્રિયાટિક કાબૉર્ક્સિ પેપ્ટિડેઝ જેવા ઉત્સેચક દ્વારા જળવિભાજન કરાય છે. નોબેલ ઇનામ-વિજેતા સેંગર દ્વારા ઇન્સ્યુલિન ઉપરનું સંશોધન આ રીતનો ઉપયોગ અસરકારક રીતે દર્શાવે છે.

પ્રોટીનનું જૈવ સંશ્લેષણ (biosynthesis) : શરીરમાંના મોટાભાગનાં પ્રોટીનનું સતત વિઘટન અને સંશ્લેષણ થયા જ કરતું હોય છે; દા.ત., માનવીના સીરમ પ્રોટીનનો અર્ધજીવનકાળ આશરે 10 દિવસ હોય છે. આણ્વીય જીવવિજ્ઞાનમાં પ્રોટીન-સંશ્લેષણની પ્રવિધિઓ સંશોધનની એક અગત્યની શાખા ગણાય છે. પ્રોટીનમાંના ઍમિનોઍસિડ અવશેષોનો અનુક્રમ (sequence) DNAના ક્રમ દ્વારા નિયંત્રિત થાય છે. DNAનો આ ક્રમ સંદેશવાહક RNA (m-RNA) અણુ દ્વારા અભિવ્યક્ત થાય છે.

વિશિષ્ટ (specific) ઉત્સેચકની  હાજરીમાં પ્રત્યેક ઍમિનોઍસિડ ઘટક એડિનોસીન ટ્રાયફૉસ્ફેટ દ્વારા પ્રથમ ઉત્તેજિત થાય છે. આ ઉત્તેજિત ઍમિનોઍસિડનું શ્રેણી(sequences)માં ન્યૂક્લિયોટાઇડ ત્રિક (triplet of nucleotides) (ઍન્ટિકોડૉન) ધરાવતા ટ્રાન્સફર RNA (t-RNA)ના અણુ તરફ સ્થાનાન્તરણ થાય છે. તે પછી ઍમિનોઍસિડ-t-RNA સંકીર્ણ રાઇબૉઝૉમ પરના મેસેન્જર-RNAના એક ખંડ (segment) સાથે જોડાય છે. આ જોડાણ ટ્રાન્સફર-RNAના એન્ટિકોડૉન અને મેસેન્જર-RNAના ત્રણ ન્યૂક્લિયોટાઇડના પૂરક કોડૉન વચ્ચે થાય છે. તે પછી રિબૉઝૉમ પર નજીક નજીક આવેલા બે સક્રિયકૃત ઍમિનોઍસિડ-ટ્રાન્સફર-RNA સંકીર્ણ પેપ્ટાઇડ-બંધ બનાવી રાઇબૉઝૉમથી છૂટા પડે છે. સમગ્ર પ્રોટીનનું સંશ્લેષણ પૂરું ન થાય ત્યાં સુધી આ પ્રક્રિયા થતી રહે છે. t-RNAનું m-RNA સાથે યોગ્ય સંકલન (જોડાણ) કરવામાં રિબૉઝૉમ મહત્ત્વનો ભાગ ભજવે છે. રાઇબૉઝૉમ વિના આ બંધ પૂરતો મજબૂત કે સ્થાયી રહી શકતો નથી. આમ જોકે પ્રોટીનના જીવવૈજ્ઞાનિક સંશ્લેષણનું ચિત્ર સ્પષ્ટ થયું છે, પરંતુ તેનું નિયંત્રણ કરતા પ્રક્રમો હજી પૂરતા જાણીતા નથી.

પ્રોટીનની સંરચના (structure) : સૌપ્રથમ પ્રોટીનના અણુમાંની ઍમિનોઍસિડ-શ્રેણીનો અનુક્રમ નક્કી કરી પ્રાથમિક સંરચના નક્કી કરાય છે. આ પછી આ સંરચના સરળ કે ગડીબદ્ધ છે તે પ્રત્યેક ઍમિનોઍસિડના બંધારણ ઉપરથી તેનો વિન્યાસ ધ્યાનમાં લઈને શોધવામાં આવે છે. પ્રોટીનની હેલિક્સ(સર્પિલ)-રચના આકૃતિમાં દર્શાવી છે.

અહીં α —તથા β—એમ બે પ્રકારના વિન્યાસ હોવા ઉપરાંત હાઇડ્રોજન-બંધ અગત્યનો ભાગ ભજવે છે. પૉલિંગ અને કોરીએ સૂચવેલી આ સંરચના હાલ પૂરતી સ્વીકૃત છે.

પ્રોટીનનું વર્ગીકરણ : પ્રોટીનને સાદા તથા સંયુગ્મી એમ બે વિભાગમાં વહેંચી શકાય. સાદાં પ્રોટીન મુખ્યત્વે પેપ્ટાઇડ બંધ ધરાવે છે તથા તેમનું ગોલાકાર (globular) તથા રેસાદાર (fibrous)  એમ બે ભાગમાં વર્ગીકરણ કરી શકાય.

ગોલાકાર પ્રોટીનને ગોળ પરિધિ હોય છે, પરંતુ તે વર્તુળાકાર જ હોવું જરૂરી નથી. આ પ્રકાર તરત જ વિકૃતીકરણ (denaturation) પામી શકે તેવો છે. ઈંડાંને ઉકાળવાથી તેના પ્રોટીનમાં થતો ફેરફાર આ પ્રકારનો હોય છે. આ ઉપરાંત pH કે વીજવિભાજ્ય- (electrolyte)માં ફેરફાર કરવાથી પણ વિકૃતીકરણ કરી શકાય છે. પેપ્સિન તથા લૅક્ટોગ્લોબ્યુલિન મીઠાના દ્રાવણમાં દ્રાવ્ય છે. ઝીન જલીય આલ્કોહોલમાં દ્રાવ્ય છે.

રેસાદાર પ્રોટીન ગોલીય પ્રોટીનના પ્રમાણમાં અદ્રાવ્ય હોય છે અને તેમનું આંતરિક બંધારણ વધુ વ્યવસ્થિત હોય છે, જેથી આણ્વીય સંકુલન વ્યવસ્થિત બને છે. (દા.ત., કિરાટિન). રેસાદાર પ્રોટીનને સ્થિતિસ્થાપક અથવા ગૂંચળાંવાળાં (સર્પિલ) તથા ચુસ્ત કે વિસ્તૃત એમ બે વિભાગમાં વહેંચી શકાય. આમાં (વાળ, હાડકાં, પીંછાં, ચામડી વગેરેમાંનું) કિરાટિન પ્રથમ વિભાગમાં તથા રેશમના તાર, ચામડીનું કોલાજન વગેરે બીજા વિભાગમાં આવે. સ્થિતિસ્થાપક પ્રોટીન સર્પિલ (હેલિક્સ) પ્રકારનાં ગૂંચળાં રૂપે હોઈ તેમને વજન આપી ખેંચવાથી ચુસ્ત અથવા વિસ્તૃત પ્રકારનાં બંધારણ બને છે.

વર્ગીકરણ : સંયુગ્મી પ્રોટીન ગોલીય તથા બિનપ્રોટીનયુક્ત પદાર્થો સાથેનાં સંકીર્ણ સંયોજનો છે. સંયુગ્મી પ્રોટીન જૈવિક સક્રિયતા માટે આવશ્યક છે. તેમનું વર્ગીકરણ નીચે મુજબ કરી શકાય :

(ક) ફૉસ્ફોપ્રોટીન : જેમાં પ્રોટીન અણુ ફૉસ્ફોરિક ઍસિડ સાથે એસ્ટર-સમૂહ દ્વારા જોડાયાં હોય છે; દા.ત., કેસિન.

(ખ) ગ્લાયકોપ્રોટીન (મ્યુકોપ્રોટીન) : જેમાં પ્રોટીન અણુ કાર્બોહાઇડ્રેટ સાથે સંયોજાયેલ હોય છે. તે રુધિર પ્લાઝમા (જીવદ્રવ્ય) તથા સંયોજક કોશિકામાં હોય છે.

(ગ) ન્યૂક્લિયોપ્રોટીન : એ પ્રોટીન અને ન્યૂક્લીઇક ઍસિડનાં સંયોજનો છે. જીવંત કોષના તે અગત્યના ઘટકો છે.

(ઘ) ક્રોમોપ્રોટીન : પ્રોટીન તથા વર્ણકારકોનાં સંયોજનો, જે જીવંત પ્રણાલીમાં અપચયન-ઉપચયનપ્રક્રિયા સાથે સંકળાયેલ છે; દા.ત., ફ્લેવોપ્રોટીન.

(ચ) મેટલોપ્રોટીન : તે અપચયન-ઉપચયનપ્રક્રિયામાં ભાગ લે છે. આનું ઉદાહરણ હીમોગ્લોબિન છે. આને ક્રોમોપ્રોટીન પણ કહી શકાય છે.

(છ) લિપોપ્રોટીન : પ્રોટીનનાં ચરબીજ પદાર્થો સાથેનાં સંયોજનો. આ ઉપાપચયી (metabolic) સ્થળે ચરબીનું વહન કરે છે.

પ્રોટીનનાં કાર્યો : બંધારણીય પ્રોટીન કોઈ પણ બંધારણની આવશ્યક જરૂરિયાત તેનું યાંત્રિક સામર્થ્ય (mechanical strength) છે. આ સામર્થ્યનો પાયો તેની વ્યવસ્થિત રચના ઉપર અવલંબે છે. આથી પ્રોટીનના અણુઓની ગોઠવણી વ્યવસ્થિત હોય તે સમજાય તેવું છે. પ્રોટીન અણુની ભાત/પ્રતિરૂપ(pattern)માં ઍમિનોઍસિડના પુનરાવર્તનીય એકમો વ્યવસ્થિત રીતે ગોઠવાયેલા હોય છે. આમ તેની પિંજરીય (બંધારણીય, skeletal) રચના તથા પુનરાવર્તી અણુએકમોના સમૂહ – એ સૌથી સરળ વ્યવસ્થાતંત્ર છે.

રચનામાંના અણુઓ તથા પરમાણુઓની ગોઠવણી ક્ષ-કિરણ વિવર્તનપદ્ધતિથી શોધી શકાય છે. આ પદ્ધતિ દ્વારા પરમાણુઓ વચ્ચેનાં અંતર તથા તે જે બંધ દ્વારા જોડાયેલા હોય તેનો કોણ શોધી શકાય છે. આનું એક ઉદાહરણ નીચે આકૃતિ 2માં દર્શાવ્યું છે :

આકૃતિ મુજબ બે વસ્તુ નોંધપાત્ર છે :

(i) (O = C) – (N – H) બંધમાંના C–N બંધની લંબાઈ બીજા C – N બંધની સરખામણીમાં ઘણી ઓછી છે. (1.47 તથા 1.32 ) આનું કારણ નીચે દર્શાવ્યા મુજબ આંશિક દ્વિબંધ લક્ષણ જવાબદાર ગણાય છે. આના કારણે આ બંધનું ધૂર્ણન મર્યાદિત બને છે.

(ii) તેની ઉપશાખાનું કદ (size) એવું હોય છે કે બંધારણ ઉપર આકૃતિમાં દર્શાવ્યા જેટલું પૂર્ણ વિસ્તરિત કરી શકાતું નથી. ઉપરનું બંધારણ રેશમના ફાઇબ્રિયૉન(silk fibrion)નું દર્શાવ્યું છે, જે પ્રમાણમાં અવિતાન્ય (inextensible) હોય છે.

α–કિરાટિનનું બંધારણ સર્પિલ આકારનું હોય છે. (જુઓ આકૃતિ 3.) કોલાજન સ્નાયુમાં રહેલું પ્રોટીન  છે તથા તેનું બંધારણ વાદળી (છિદ્રિષ્ટ, sponge) જેવું હોય છે. વળી તે ઝડપથી પાણી ચૂસી શકે છે. ગૂંચળાંવાળા સર્પિલ આકારના આ બંધારણમાં સર્પિલ બંધારણ ત્રણ શૃંખલાઓથી બનેલું હોય છે :

શરીરક્રિયાધર્મી પ્રોટીન : (ક) ઉત્સેચકો : આ કાર્બનિક ઉદ્દીપકો છે અને પ્રત્યેક ઉત્સેચક માત્ર એક જ પ્રકારની પ્રક્રિયામાં કાર્યશીલ હોય છે. શરીરના તાપમાને જ જૈવ રાસાયણિક પ્રક્રિયાઓ થતી રહે તે માટે પ્રણાલીની મુક્ત-ઊર્જાનું પુનર્વિતરણ કરવાની ફરજ ઉત્સેચકો બજાવે છે.

(ખ) અંત:સ્રાવો (hormones) : ઉપ-અપચયી વિધિઓમાં અંત:સ્રાવો મહત્ત્વનું કાર્ય બજાવે છે. સામાન્ય રીતે અંત:સ્રાવો પ્રમાણમાં નાના કદવાળાં પ્રોટીન હોય છે. તેમના શરીર ક્રિયાધર્મી ગુણો જાણીતા હોવા છતાં તેઓ કઈ રીતે વર્તે છે તે વિશે હજી સ્પષ્ટ સમજૂતી મળી નથી.

(ગ) કેન્દ્રકપ્રોટીન (ન્યૂક્લિયોપ્રોટીન) : પ્રોટીન અને ન્યૂક્લિઇક ઍસિડની આ સંયુગ્મી રચના છે, જેમાં ન્યૂક્લિઇક ઍસિડ મહત્ત્વનો ભાગ ભજવે છે.

(ઘ) રક્ત-પ્રોટીન : રક્તમાં રહેલું આલ્બ્યુમિન પરાસરણ દાબનું નિયંત્રણ કરીને રક્તનું pH મૂલ્ય 7.3 અને 7.5 વચ્ચે રાખે છે. તેનું મુખ્ય કાર્ય નાઇટ્રોજનનું આરક્ષણ કરવાનું તથા રુધિરાભિસરણ દ્વારા રક્ત-પ્રવાહને ઉપ-અપચયી સ્થાન ઉપર પહોંચાડવાનું છે. હીમોગ્લોબિનનું મુખ્ય કાર્ય ઑક્સિજનનું પરિવહન કરવાનું છે; પરંતુ તેનું ઉપયોગી આવશ્યક કાર્ય રક્તનું pH મૂલ્ય 7.3 અને 7.5 વચ્ચે રાખવાનું છે.

રક્તમાં ત્રણ પ્રકારનાં α–, β– તથા γ– ગ્લોબ્યુલિન હોય છે. તેઓનું ઊગમસ્થાન યકૃત (liver) છે. સંયુગ્મી પ્રોટીન તરીકે બિન-પ્રોટીનયુક્ત પદાર્થોના પરિવહનમાં તે ભાગ લે છે. gગ્લૉબ્યુલિન પ્રતિક્ષમતા (immunity) માટે કારણભૂત છે. તે પ્રતિજીવો બનાવીને રક્તમાં ભળેલા બહારના પદાર્થો(જેને પ્રતિજન antigen કહે છે.)ને રાસાયણિક બંધ દ્વારા બિનગતિશીલ બનાવી દે છે. જોકે પ્રત્યેક પ્રતિજન બહારના એક ચોક્કસ પદાર્થ સામે રક્ષણાત્મક રીતે વર્તે છે; પરંતુ આ બધાં જ મુખ્યત્વે γ–ગ્લૉબ્યુલિન જ હોય છે અને જે પ્રકારે પેપ્ટાઇડ-શૃંખલા ગડીબંધ થઈ હોય છે તેના ઉપર આ પ્રતિજીવોની વિશિષ્ટ અસર થતી હોય છે. આ ઉપરાંત ફાઇબ્રિનોજન તથા પ્રોથ્રોમ્બિન (β– ગ્લૉબ્યુલિન) પણ રક્ત-પ્રોટીન છે તથા લોહીના જામી જવાની પ્રક્રિયા માટે કારણભૂત છે. (ઉપરનો આખો લેખ બાકી છે.)

જ. પો. ત્રિવેદી